Эта статья входит в число избранных

Азотобактер

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Азотобактер

Azotobacter vinelandii
Научная классификация
Международное научное название

Azotobacter Beijerinck 1901

Виды

Азотоба́ктер[1] (лат. Azotobacter) — род бактерий, живущих в почве и способных в результате процесса азотфиксации переводить газообразный азот в растворимую форму, доступную для усваивания растениями.

Род азотобактер принадлежит к грамотрицательным бактериям и входит в группу так называемых свободноживущих азотфиксаторов. Представители рода обитают в нейтральных и щелочных почвах[2][3], воде и в ассоциации с некоторыми растениями[4][5]. Образуют особые покоящиеся формы — цисты.

Играет важную роль в круговороте азота в природе, связывая недоступный растениям атмосферный азот и выделяя связанный азот в виде ионов аммония в почву. Используется человеком для производства азотных биоудобрений, является продуцентом некоторых биополимеров.

Первый представитель рода, , был открыт и описан в 1901 году голландским микробиологом и ботаником Мартином Бейеринком. На данный момент в род входят шесть видов.

Биологические свойства[ | ]

Клетки представителей рода Azotobacter: видны палочковидные и кокковидные клетки различного размера. Окраска железным гематоксилином по Гейденгайну; ×1000

Морфология[ | ]

Клетки бактерий рода Azotobacter относительно крупные (1—2 мкм в диаметре), обычно овальные, но обладают , то есть могут иметь разную форму — от палочковидной до сферической. На микроскопических препаратах клетки могут располагаться одиночно, парами, неправильными скоплениями или, изредка, цепочками различной длины. Формируют особые покоящиеся формы — цисты, не образуют спор.

В свежих культурах клетки подвижны за счёт многочисленных жгутиков[6]. В более поздних культурах клетки теряют подвижность, приобретают почти кокковидную форму и продуцируют толстый слой слизи, формирующий капсулу клетки. На форму клетки также оказывает влияние химический состав питательной среды — пептон, например, вызывает плеоморфизм и, в том числе, индуцирует образование так называемых «грибоподобных» клеток. Индуцирующее влияние на плеоморфизм в культурах представителей рода Азотобактер в составе пептона оказывает аминокислота глицин[7].

При микроскопии в клетках наблюдаются включения, часть из которых окрашивается, а часть остаётся бесцветными. В начале XX века считалось, что прокрашиваемые включения являются «репродуктивными гранулами», или , и принимают участие в размножении клетки, являясь своеобразными «зародышевыми» клетками[8], однако затем было доказано, что гранулы не принимают участия в размножении клеток и не являются «малыми, коккоподобными репродуктивными клетками» бактерий — гонидиями[9]. Прокрашиваемые гранулы состоят из волютина, неокрашивающиеся же гранулы являются каплями жира. Гранулы являются резервным источником питания.[10]

Цисты[ | ]

Циста представителей рода Azotobacter: видно центральное тело с вакуолями и многослойная оболочка

Цисты представителей рода Azotobacter более устойчивы к действию неблагоприятных факторов внешней среды, чем вегетативные клетки — так, цисты в два раза более устойчивы к действию ультрафиолетового излучения чем вегетативные клетки, устойчивы к высушиванию, гамма-излучению, солнечной иррадиации, действию ультразвука, однако не являются устойчивыми к действию высоких температур.[11]

Формирование цист индуцируется изменением концентрации питательных веществ в питательной среде и добавлением некоторых органических веществ (например, этанола, н-бутанола и β-гидроксибутирата). Цисты редко образуются в жидких питательных средах[12]. Инцистирование может быть индуцированно химическими факторами и сопровождается метаболическими сдвигами, изменениями в катаболизме и дыхании, изменениями в биосинтезе макромолекул[13]. Определённое значение в индукции инцистирования имеет альдегиддегидрогеназа[14], а также регулятор ответа AlgR[15].

Циста азотобактера — сферическое тело, состоящее из так называемого центрального тела (уменьшенной копии вегетативной клетки с большим количеством вакуолей) и двуслойной оболочки, внутренняя часть которой называется интима и имеет волокнистое строение[16], а внешняя называется экзина и представлена ровной, отражающей структурой, имеющей гексагональное кристаллическое строение[17]. Экзина частично гидролизуется трипсином и устойчива к действию лизоцима, в отличие от центрального тела[18]. Центральное тело может быть изолировано в жизнеспособном состоянии некоторыми хелатирующими агентами[19]. Главными компонентами внешней оболочки цисты являются алкилрезорцинолы, состоящие из длинных алифатических цепей и ароматических колец. Алкилрезорцинолы встречаются также у других бактерий, животных и растений[20].

Прорастание цист[ | ]

Циста представителей рода Azotobacter является покоящейся формой вегетативной клетки, необходимой для переживания неблагоприятных факторов внешней среды, и не служит для размножения. После возобновления оптимальных условий, таких, как оптимальное значение pH, температуры и поступления доступного источника углерода, цисты прорастают, образовавшаяся вегетативная клетка вновь размножается путём простого деления клетки. При прорастании цист экзина цисты повреждается, и высвобождается большая вегетативная клетка.

Микроскопически первым проявлением прорастания спор является постепенное понижение преломления света цистами при фазово-контрастной микроскопии. Прорастание цист — медленный процесс и длится около 4—6 часов, на протяжении которых центральное тело увеличивается и происходит захват гранул волютина, прежде находившихся в интиме. Затем экзина лопается и вегетативная клетка высвобождается из экзины, имеющей характерную подковообразную форму[21]. При прорастании цисты отмечаются метаболические изменения. Сразу после прибавления источника углерода к среде цисты начинают поглощать кислород и выделять двуокись углерода, скорость дыхания повышается до максимальных значений через 4 часа после прибавления глюкозы. Синтез белков и РНК также начинается после прибавления источника углерода к среде, однако интенсификация синтеза макромолекул отмечается лишь через 5 часов после прибавления источника углерода. Синтез ДНК и фиксация азота инициируются через 5 часов после прибавления глюкозы к безазотистой питательной среде[22].

Во время прорастания цист отмечаются изменения в интиме, видимые на электронно-микроскопических препаратах. Интима состоит из углеводов, липидов и белков и занимает почти такой же объём в клетке, что и центральное тело. Во время прорастания цист интима гидролизируется и используется клеткой для синтеза компонентов клетки[23].

Физиологические свойства[ | ]

Получают энергию в ходе окислительно-восстановительных реакций, используя в качестве донора электронов органические соединения. Для роста необходим кислород, но способны расти при пониженных концентрациях кислорода, образуют каталазу и . Способны использовать различные углеводы, спирты и соли органических кислот в качестве источников углерода. способны фиксировать по крайней мере 10 мкг азота на грамм потреблённой глюкозы, фиксация азота зависит от наличия ионов молибдена, отсутствие молибдена может быть частично замещено ионами ванадия. В качестве источников азота могут использовать нитраты, ионы аммония и аминокислоты. Оптимум pH для роста и фиксации азота 7,0—7,5, способны расти в диапазоне pH от 4,8 до 8,5.[24] Возможен также зависимый от водорода миксотрофный рост представителей рода Azotobacter на безазотистой питательной среде, содержащей маннозу. Водород доступен в почве, поэтому не исключена возможность миксотрофии у представителей рода Azotobacter в природных условиях.[25]

Культуральные свойства[ | ]

Представители рода Azotobacter способны использовать углеводы (например маннит, сахарозу, глюкозу), спирты (в том числе этанол и бутанол) и соли органических кислот, в том числе и бензоаты, в качестве источника углерода и энергии. Представители рода растут на безазотистых средах, предназначенных для выделения свободноживущих азотфиксирующих и олигонитрофильных организмов, например на , содержащей источник углерода (маннит, сахароза или глюкоза) и необходимые микроэлементы (источник фосфора, серы и т. д.), или на , содержащей больше микроэлементов[26], а также на жидкой .

На плотных питательных средах представители рода образуют плоские, слизистые колонии пастообразной консистенции диаметром 5—10 мм, в жидких питательных средах образуют плёнки. Характерно также пигментирование, колонии представителей рода могут быть окрашены в тёмно-коричневый, зелёный и других цветов, или же могут быть бесцветными в зависимости от видовой принадлежности. Представители рода Azotobacter являются мезофильными микроорганизмами и растут при температуре 20—30 °C.[27]

Пигменты[ | ]

Представители рода Azotobacter продуцируют пигменты. Например, типовой вид рода продуцирует тёмно-коричневый водорастворимый пигмент (в видовом эпитете как раз отражена эта способность) меланин. Продукция меланина у наблюдается при высоких уровнях дыхания во время фиксации азота и, предположительно, также защищает нитрогеназную систему от действия кислорода при аэроадаптации[28] Другие виды рода Azotobacter также продуцируют пигменты от жёлто-зелёного до пурпурного цвета.[29] Также представители рода способны продуцировать зеленоватый флюоресцирующий пигмент, флюоресцирующий жёлто-зелёным светом и пигмент, флюоресцирующий бело-голубым светом.[30]

Геном[ | ]

Частично завершено определение нуклеотидной последовательности хромосомы Azotobacter vinelandii штамма AvOP. Хромосома Azotobacter vinelandii — кольцевая молекула ДНК размером 5 342 073 пар нуклеотидов и содержит 5043 генов, из которых 4988 кодируют белки, составляет 65 моль %.[31] Отмечено изменение плоидности представителей рода Azotobacter на протяжении жизненного цикла: по мере старения культур количество хромосом в клетках и содержание ДНК увеличивается — в стационарной фазе роста культуры могут содержать более 100 копий хромосомы на клетку. При пересеве на свежую питательную среду первоначальное содержание ДНК (одна копия) восстанавливается[32] Кроме хромосомальной ДНК, у представителей рода Azotobacter обнаружены плазмиды[33], доказана и возможность трансформации представителей рода Azotobacter экзогенной плазмидной ДНК[34].

Распространение[ | ]

Представители рода Azotobacter распространены повсеместно в нейтральных и слабощелочных почвах и не выделяются из кислых почв.[35] Были они обнаружены и в экстремальных условиях почв северного и южного полярного региона, несмотря на короткие местные сезоны роста и относительно низкие значения pH, — в арктическом регионе в глине и суглинках (в том числе торфянистых и песчанистых суглинках), в антарктическом регионе — в грунте побережья[36] В сухих почвах представители этого рода способны сохраняться в виде цист до 24 лет.[37]

Также представители рода Azotobacter были выделены из водных местообитаний, в том числе из пресноводных водоёмов[38], солоноватоводных болот[39]. Некоторые представители рода Azotobacter ассоциированы с растениями и обнаружены в ризосфере, вступая с растением в определённые взаимоотношения[40] — представители рода были выделены из ризосферы мангровых деревьев совместно с другими азотфиксирующими и денитрифицирующими бактериями[41].

Некоторые штаммы также обнаружены в коконах дождевых червей Eisenia fetida.[42]

Фиксация азота[ | ]

Представители рода Azotobacter являются свободноживущими азотфиксаторами, то есть в отличие от представителей рода Rhizobium фиксируют молекулярный азот из атмосферы, не вступая в симбиотические отношения с растениями, хотя некоторые представители рода вступают в ассоциацию с растением-хозяином.[43] Фиксация азота ингибируется наличием доступных источников азота, например ионов аммония, нитратов.[44]

Представители рода Azotobacter имеют полный комплекс ферментов, необходимый для осуществления азотфиксации: ферредоксины, и важнейший фермент — нитрогеназу. Процесс азотфиксации энергозависим и требует притока энергии в виде АТФ. Процесс фиксации азота крайне чувствителен к присутствию кислорода, поэтому у представителей рода Azotobacter выработался особый механизм защиты от действия кислорода — так называемая дыхательная защита, осуществляемая путём значительной интенсификации дыхания, снижающего концентрацию кислорода в клетках.[45] Также имеется особый белок Shethna, защищающий нитрогеназу и участвующий в предотвращении гибели клетки, вызванной кислородом: мутанты, не вырабатывающие этот белок, гибнут в присутствии кислорода во время азотфиксации в отсутствие источника азота в среде[46] Определённую роль в процессах азотфиксации у Azotobacter играют -ионы.[47]

Нитрогеназы[ | ]

Нитрогеназный комплекс является важнейшим ферментом, участвующим в азотфиксации. У представителей рода Azotobacter обнаружено несколько типов нитрогеназ — Mo-Fe-нитрогеназа[48] и альтернативные нитрогеназы: Ванадий-содержащая, не зависимая от ионов молибдена[49][50][51], более активная чем Mo-Fe-нитрогеназа в условиях пониженных температур — так, эффективная фиксация азота не прекращалась V-нитрогеназой вплоть до понижения температуры до 5 °C, активность V-нитрогеназы понижалась при понижении температуры в 10 раз меньше, чем у Mo-Fe-нитрогеназы[52], и Fe-содержащая, менее активная, чем обычная нитрогеназа[53][54]. Важную роль в образовании активной нитрогеназы играет созревание Р-кластера Mo-Fe-нитрогеназы[55], также как и предшественник Mo-Fe-кофактора нитрогеназы[56], шаперон GroEL, играет важную роль в завершающей перестройке нитрогеназы[57]. Регуляция активности нитрогеназы может осуществляться образованием осадка аргинина[58] Синтез нитрогеназы осуществляется под контролем т. н. nif-генов.[59] Фиксация азота регулируется nifLA опероном, продукт NifA регулирует транскрипцию nif-генов, NifL имеет антагонистичное действие по отношению к действию NifA в ответ на поглощённый азот и в зависимости от уровня поступления кислорода в клетку, экспрессия nifLA оперона регулируется по механизму позитивной регуляции.[60] NifL является флавопротеином, модулирующим активацию транскрипции генов азотфиксации путём редокс-зависимого переключения.[61] Двухкомпонентная система регуляции, состоящая из двух белков ( NifA и сенсора NifL), образующих комплексы между собой, является атипичной и не распространённой среди других организмов системой регуляции экспрессии генов.[62]

Значение[ | ]

Азотфиксация играет большую роль в круговороте азота в природе. Азотфиксация является важнейшим источником азота, и представители рода Azotobacter играют важнейшую роль в круговороте азота почвы, осуществляя фиксацию молекулярного азота. Также представители рода синтезируют некоторые биологически активные вещества, в том числе и некоторые фитогормоны, например ауксины[63], тем самым стимулируя рост и развитие растений[64], являясь биологическим стимулятором роста растений и синтезируя факторы, необходимые для роста растений[65]. Экзополисахариды представителей рода способствуют мобилизации тяжёлых металлов в почве, способствуя самоочищению почв, загрязнённых тяжёлыми металлами, например кадмием, ртутью и свинцом.[66] Некоторые представители рода Azotobacter также способны к биодеградации некоторых хлорсодержащих ароматических соединений, например ( (англ.)) — ранее использовавшегося инсектицида, фунгицида и гербицида, имеющего мутагенное и канцерогенное действие и являющегося ксенобиотиком и поллютантом.[67]

Использование человеком[ | ]

Благодаря своей способности фиксировать молекулярный азот, тем самым повышая плодородие почвы и стимулирования роста растений представители рода Azotobacter используются в сельском хозяйстве[68] для получения азотных биоудобрений, в том числе [69], также представители рода являются продуцентами полисахарида — альгиновой кислоты (E400)[70][71][72], использующегося в медицине (в качестве антацида), в пищевой промышленности (в качестве пищевой добавки к мороженому, пудингам и кремам) и в биосорбции металлов[73] и поли(3-гидроксибутирата) ( (англ.))[74]. является продуцентом рестриктазы Abe I, узнающей несимметричную гептануклеотидную последовательность CCTCAGC.[75]

Систематика[ | ]

Род Azotobacter был описан в 1901 году голландским микробиологом и ботаником, одним из основоположников экологической микробиологии Мартином Бейеринком на основании впервые выделенного и описанного им , первого аэробного свободноживущего азотфиксатора.[76]

Мартинус Виллем Бейеринк
(1851—1931),
первооткрыватель бактерий рода Azotobacter

В 1903 году Липман (Lipman) описал Azotobacter vinelandii Lipman, 1903, а годом позже Lipman, 1904, названный им в честь самого Мартина Бейеринка. В 1949 году русский микробиолог Николай Александрович Красильников описал вид Krasil'nikov, 1949, в 1981 году разделённый Томпсоном (Thompson) и Скирманом (Skerman) на два подвида: Azotobacter nigricans subsp. nigricans Krasil'nikov, 1949 и Azotobacter nigricans subsp. achromogenes Thompson and Skerman, 1981, в том же году Томпсон и Скирман описали вид Thompson and Skerman, 1981. В 1991 Пейдж (Page) и Шивпрасад (Shivprasad) описали микроаэрофильный, зависимый от ионов натрия аэротолерантный вид Azotobacter salinestris Page and Shivprasad 1991.[77]

Ранее представители рода принадлежали к семейству Azotobacteraceae Pribram, 1933, но затем были перенесены в семейство Pseudomonadaceae на основании изучения нуклеотидных последовательностей 16S рРНК. В 2004 году было проведено филогенетическое исследование и выяснено, что Azotobacter vinelandii входит в одну кладу с бактерией Pseudomonas aeruginosa.[78] В 2007 году было сделано предположение о близости родов Azotobacter, и и о возможной синонимичности.[79]

Таксономическая схема
царство Бактерии
  тип Протеобактерии   ещё более двадцати типов, в том числе Актиномицеты, Фирмикуты, Цианобактерии, Aquificae, Dictyoglomi  
  класс Gamma Proteobacteria   классы (род Риккетсии и др.), (род Neisseria и др.), (роды , Desulfovibrio и др.),  
  порядок   ещё около пятнадцати порядков, в том числе Enterobacteriales (роды Иерсинии, Сальмонеллы, Эрвинии и др.), (род Alcanivorax и др.), (Гемофильная палочка и др.)  
  семейство Pseudomonadaceae   семейство  
  род Азотобактер   ещё около пятнадцати родов  
  шесть видов  
 
 
 
 
 
 

К роду Azotobacter ранее принадлежали также виды Azotobacter agilis (перенесён в 1938 году Виноградским в род ), Azotobacter macrocytogenes (перенесён в 1981 году в род и в 1982 году в род ) и Azotobacter paspali (перенесён в 1981 году в род ).

См. также[ | ]

Примечания[ | ]

  1. Азотобактер // А — Ангоб. — М. : Советская энциклопедия, 1969. — (Большая советская энциклопедия : [в 30 т.] / гл. ред. А. М. Прохоров ; 1969—1978, т. 1).
  2. Gandora V., Gupta R. D., Bhardwaj K. K. R. Abundance of Azotobacter in great soil groups of North-West Himalayas // Journal of the Indian Society of Soil Science. — 1998. — Т. 46, № 3. — С. 379—383. — ISSN 0019-638X. [en] JINSA4
  3. Martyniuk S., Martyniuk M. Occurrence of Azotobacter Spp. in Some Polish Soils // Polish Journal of Environmental Studies. — 2003. — Т. 12, № 3. — С. 371—374. Архивировано 15 июля 2011 года.
  4. Tejera N., Lluch C., Martínez-Toledo M. V., González-López J. Isolation and characterization of Azotobacter and Azospirillum strains from the sugarcane rhizosphere // Plant and Soil. — 2005. — Т. 270, № 1—2. — С. 223—232. — ISSN 0032-079X.
  5. Kumar R., Bhatia R., Kukreja K., Behl R. K., Dudeja S. S., Narula N. Establishment of Azotobacter on plant roots: chemotactic response, development and analysis of root exudates of cotton (Gossypium hirsutum L.) and wheat (Triticum aestivum L.) // Journal of Basic Microbiology. — 2007. — Т. 47, № 5. — С. 436—439.
  6. Baillie A., Hodgkiss W., Norris J. R. Flagellation of Azotobacter spp. as Demonstrated by Electron Microscopy // Journal of Applied Microbiology. — 1962. — Т. 25, № 1. — С. 116—119.
  7. Vela G. R., Rosenthal R. S. Effect of Peptone on Azotobacter Morphology // Journal of Bacteriology. — 1972. — Т. 111, № 1. — С. 260—266.
  8. Jones D. H. Further Studies on the Growth Cycle of Azotobacter // Journal of Bacteriology. — 1920. — Т. 5, № 4. — С. 325—341.
  9. Lewis I. M. The cytology of bacteria // Bacteriological Reviews. — 1941. — Т. 5, № 3. — С. 181—230.
  10. Lewis I. M. Cell Inclusions and the Life Cycle of Azotobacter // Journal of Bacteriology. — 1937. — Т. 34, № 2. — С. 191–205.
  11. Socolofsky M. D., Wyss O. Resistance of the Azotobacter Cyst // Journal of Bacteriology. — 1962. — Т. 84. — С. 119—124.
  12. Layne J. S., Johnson E. J. Natural Factors Involved in the Induction of Cyst Formation in Azotobacter // Journal of Bacteriology. — 1964. — Т. 87, № 3. — С. 684—689.
  13. Sadoff H. L. Encystment and Germination in Azotobacter vinelandii1 // Microbiological Reviews. — 1975. — Т. 39, № 4. — С. 516—539.
  14. Gama-Castro S., Núñez C., Segura D. , Moreno S., Guzmán J., and Espín G. Azotobacter vinelandii Aldehyde Dehydrogenase Regulated by ς54: Role in Alcohol Catabolism and Encystment // Journal of Bacteriology. — 2001. — Т. 183, № 21. — С. 6169—6174.
  15. Núñez C., Moreno S., Soberón-Chávez G., Espín G. The Azotobacter vinelandii Response Regulator AlgR Is Essential for Cyst Formation // Journal of Bacteriology. — 1999. — Т. 181, № 1. — С. 141–148.
  16. Pope L. M., Wyss O. Outer Layers of the Azotobacter vinelandii Cyst // Journal of Bacteriology. — 1970. — Т. 102, № 1. — С. 234—239.
  17. Page W. J., Sadoff H. L. Relationship Between Calcium and Uronic Acids in the Encystment of Azotobacter vinelandiil // Journal of Bacteriology. — 1975. — Т. 122, № 1. — С. 145—151.
  18. Lin L. P., Sadoff H. L. Preparation and Ultrastructure of the Outer Coats of Azotobacter vinelandii Cysts // Journal of Bacteriology. — 1969. — Т. 98, № 3. — С. 1335—1341.
  19. Parker L. T., Socolofsky M. D. Central Body of the Azotobacter Cyst // Journal of Bacteriology. — 1968. — Т. 91, № 1. — С. 297—303.
  20. Funa N., Ozawa H., Hirata A., Horinouchi S. Phenolic lipid synthesis by type III polyketide synthases is essential for cyst formation in Azotobacter vinelandii // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : Сб.. — 2006. — Т. 103, № 16. — С. 6356–6361.
  21. Wyss O., Neumann M. G., Socolofsky M. D. Development and germination of the Azotobacter cyst // Journal of Biophysical and Biochemical Cytology. — 1961. — № 10. — С. 555—565.
  22. Loperfido B., Sadoff H. L. Germination of Azotobacter vinelandii Cysts: Sequence of Macromolecular Synthesis and Nitrogen Fixation // Journal of Bacteriology. — 1973. — Т. 112, № 2. — С. 841—846.
  23. Lin L. P., Pankratz S., Sadoff H. L. Ultrastructural and physiological changes occurring upon germination and outgrowth of Azotobacter vinelandii cysts // Journal of Bacteriology. — 1978. — Т. 135, № 2. — С. 641—646.
  24. Part B: The Gammaproteobacteria // Bergey's Manual of Systematic Bacteriology / Editor-in-Chief: George M. Garrity. — 2nd Edition. — New York: Springer, 2005. — Т. The Proteobacteria. — 2816 p. — ISBN 0-387-95040-0.
  25. Wong T.-Y., Maier R. J. H2-Dependent Mixotrophic Growth of N2-Fixing Azotobacter vinelandii // Journal of Bacteriology. — 1985. — Т. 163, № 2. — С. 528–533.
  26. Большой практикум по микробиологии / Под общей ред. проф. Г. Л. Селибера. — М.: Высшая школа, 1962. — С. 190—191.
  27. Теппер Е. З., Шильникова В. К., Переверзева Г. И. Практикум по микробиологии. — 2-е изд., перераб. и доп. — М.: Колос, 1979. — 216 с.
  28. Shivprasad S., Page W. J. Catechol Formation and Melanization by Na+-Dependent Azotobacter chroococcum: a Protective Mechanism for Aeroadaptation? // Applied and Environmental Microbiology. — 1989. — Т. 55, № 7. — С. 1811–1817.
  29. Jensen H. L. The Azotobacteriaceae // Bacteriological Reviews. — 1954. — Т. 18, № 4. — С. 195–214.
  30. Johnstone D. B. Azotobacter Fluorescence // Journal of Bacteriology. — 1955. — Т. 69, № 4. — С. 481–482.
  31. Genome Result
  32. Maldonado R., Jimenez J., Casadesus J. Changes of Ploidy during the Azotobacter vinelandii Growth Cycle // Journal of Bacteriology. — 1994. — Т. 176, № 13. — С. 3911—3919.
  33. Maia M., Sanchez J. M., Vela G. R. Plasmids of Azotobacter vinelandii // Journal of Bacteriology. — 1988. — Т. 170, № 4. — С. 1984—1985.
  34. Glick B. R., Brooks H. E., Pasternak J. J. Transformation of Azotobacter vinelandii with Plasmid DNA // Journal of Bacteriology. — 1985. — Т. 162, № 1. — С. 276—279.
  35. Yamagata U., Itano A. Physiological Study of Azotobacter chroococcum, beijerinckii and vinelandii types // Journal of Bacteriology. — 1923. — Т. 8, № 6. — С. 521—531.
  36. Boyd W. L., Boyd J. W. Presence of Azotobacter species in Polar Regions // Journal of Bacteriology. — 1962. — Т. 83, № 2. — С. 429–430.
  37. Moreno J., Gonzalez-Lopez J., Vela G. R. Survival of Azotobacter spp. in Dry Soils // Applied and Environmental Microbiology. — 1986. — Т. 51, № 1. — С. 123—125.
  38. Johnstone D. B. Isolation of Azotobacter Insignis From Fresh Water // Ecology. — 1967. — Т. 48, № 4. — С. 671—672.
  39. Dicker H. J., Smith D. W. Enumeration and Relative Importance of Acetylene-Reducing (Nitrogen-Fixing) Bacteria in a Delaware Salt Marsh // Applied and Environmental Microbiology. — 1980. — Т. 39, № 5. — С. 1019—1025.
  40. van Berkum P., Bohlool B. Evaluation of Nitrogen Fixation by Bacteria in Association with Roots of Tropical Grasses // Microbiological Reviews. — 1980. — Т. 44, № 3. — С. 491—517.
  41. Flores-Mireles A. L., Winans S. C., Holguin G. Molecular Characterization of Diazotrophic and Denitrifying Bacteria Associated with Mangrove Roots // Applied and Environmental Microbiology. — 2007. — Т. 73, № 22. — С. 7308–7321.
  42. Zachmann J. E., Molina J. A. E. Presence of Culturable Bacteria in Cocoons of the Earthworm Eisenia fetida // Applied and Environmental Microbiology. — 1993. — Т. 59, № 6. — С. 1904—1910.
  43. Kass D. L., Drosdoff M., Alexander M. Nitrogen Fixation by Azotobacter paspali in Association with Bahiagrass (Paspalum notatum) // Soil Science Society of America Journal. — 1971. — № 35. — С. 286—289. Архивировано 24 июля 2008 года.
  44. Bürgmann H., Widmer F., Sigler W. V, Zeyer J. mRNA Extraction and Reverse Transcription-PCR Protocol for Detection of nifH Gene Expression by Azotobacter vinelandii in Soil // Applied and Environmental Microbiology. — 2003. — Т. 69, № 4. — С. 1928—1935.
  45. Берцова Ю. В., Демин О. В., Богачев А. В. Дыхательная Защита Нитрогеназного Комплекса у Azotobacter vinelandii // Успехи биологической химии : Сб.. — 2005. — Т. 45. — С. 205—234. Архивировано 22 июля 2011 года.
  46. Maier R. J., Moshiri F. Role of the Azotobacter vinelandii Nitrogenase-Protective Shethna Protein in Preventing Oxygen-Mediated Cell Death // Journal of Bacteriology. — 2000. — Т. 182, № 13. — С. 3854—3857.
  47. Durrant M. C., Francis A., Lowe D. J., Newton W. E., Fisher K. Evidence for a dynamic role for homocitrate during nitrogen fixation: the effect of substitution at the α-Lys426 position in MoFe-protein of Azotobacter vinelandii // Biochemistry Journal. — 2006. — Т. 397, № 2. — С. 261–270.
  48. Howard J. B., Rees D. C. How many metals does it take to fix N2? A mechanistic overview of biological nitrogen fixation // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2006. — Т. 103, № 46. — С. 17088–17093.
  49. Bellenger J. P., Wichard T., Kraepiel A. M. L. Vanadium Requirements and Uptake Kinetics in the Dinitrogen-Fixing Bacterium Azotobacter vinelandii // Applied and Environmental Microbiology. — 2008. — Т. 74, № 5. — С. 1478–1484.
  50. Rüttimann-Johnson C., Rubio L. M., Dean D. R., Ludden P. W. VnfY Is Required for Full Activity of the Vanadium-Containing Dinitrogenase in Azotobacter vinelandii // Journal of Bacteriology. — 2003. — Т. 185, № 7. — С. 2383–2386.
  51. Robson R. L., Eady R. R., Richardson T. H., Miller R. W., Hawkins M., Postgate J. R. The alternative nitrogenase of Azotobacter chroococcum is a vanadium enzyme // Nature. — 1986. — № 322. — С. 388—390.
  52. Miller R. W., Eady R. R. Molybdenum and vanadium nitrogenases of Azotobacter chroococcum. Low temperature favours N2 reduction by vanadium nitrogenase. // Biochemistry Journal. — 1988. — Т. 256, № 2. — С. 429–432.
  53. Fallik E., Chan Y.-K., Robson R. L. Detection of Alternative Nitrogenases in Aerobic Gram-Negative Nitrogen-Fixing Bacteria // Journal of Bacteriology. — 1991. — Т. 173, № 1. — С. 365—371.
  54. Pau R. N., Mitchenall L. A., Robson R. L. Genetic evidence for an Azotobacter vinelandii nitrogenase lacking molybdenum and vanadium // Journal of Bacteriology. — 1989. — Т. 171, № 1. — С. 124–129.
  55. Hu Y., Fay A. W., Lee C. C., Ribbe M. W. P-cluster maturation on nitrogenase MoFe protein // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2007. — Т. 104, № 25. — С. 10424–10429.
  56. Hu Y., Fay A. W., Lee C. C., Ribbe M. W. Identification of a nitrogenase FeMo cofactor precursor on NifEN complex // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2005. — Т. 102, № 9. — С. 3236—3241.
  57. Ribbe M. W., Burgess B. K. The chaperone GroEL is required for the final assembly of the molybdenum-iron protein of nitrogenase // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2001. — Т. 98, № 10. — С. 5521—5525.
  58. Martinez-Argudo I., Little R., Dixon R. A crucial arginine residue is required for a conformational switch in NifL to regulate nitrogen fixation in Azotobacter vinelandii // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2004. — Т. 101, № 46. — С. 16316—16321.
  59. Curatti L., Brown C. S., Ludden P. W., Rubio L. M. Genes required for rapid expression of nitrogenase activity in Azotobacter vinelandii // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2005. — Т. 102, № 18. — С. 6291—6296.
  60. Mitra R., Das H. K., Dixit A. Identification of a Positive Transcription Regulatory Element within the Coding Region of the nifLA Operon in Azotobacter vinelandii // Applied and Environmental Microbiology. — 2005. — Т. 71, № 7. — С. 3716—3724..
  61. Hill S., Austin S., Eydmann T., Jones T., Dixon R. Azotobacter vinelandii NIFL is a flavoprotein that modulates transcriptional activation of nitrogen-fixation genes via a redox-sensitive switch. // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 1996. — Т. 93, № 5. — С. 2143—2148.
  62. Money T., Barrett J., Dixon R., Austin S. Protein-Protein Interactions in the Complex between the Enhancer Binding Protein NIFA and the Sensor NIFL from Azotobacter vinelandii // Journal of Bacteriology. — 2001. — Т. 183, № 4. — С. 1359—1368.
  63. Ahmad F., Ahmad I., Khan M. S. Indole Acetic Acid Production by the Indigenous Isolates of Azotobacter and Fluorescent Pseudomonas in the Presence and Absence of Tryptophan // Turkish Journal of Biology. — 2005. — № 29. — С. 29—34.
  64. Oblisami G., Santhanakrishan P., Pappiah C. M., Shabnugavelu K. G. Effect of Azotobacter Inoculant And Growth Regulators on the Growth of Cashew // Acta Horticulturae (ISHS). — № 108. — С. 44—49.
  65. Rajaee S., Alikhani H. A., Raiesi F. Effect of Plant Growth Promoting Potentials of Azotobacter chroococcum Native Strains on Growth, Yield and Uptake of Nutrients in Wheat // Journal of Science and Technology of Agriculture and Natural Resources. — 2007. — Т. 11, № 41. — С. 297. (недоступная ссылка)
  66. Chen J. H., Czajka D. R., Lion L. W., Shuler M. L., Ghiorse W. C. Trace metal mobilization in soil by bacterial polymers. // Environmental Health Perspectives. — 1995. — Т. 103, № 1. — С. 53—58.
  67. Li D. Y., Eberspächer J., Wagner B., Kuntzer J., Lingens F. Degradation of 2,4,6-trichlorophenol by Azotobacter sp. strain GP1 // Applied and Environmental Microbiology. — 1991. — Т. 57, № 7. — С. 1920—1928.
  68. Azotobacter in Sustainable Agriculture / edited by Neeru Narula. — New Delhi, 2000. — 162 p. — ISBN 81-239-0661-7.
  69. Волова Т. Г. 6.3. Биологические удобрения // Биотехнология / Под ред. академика И. И. Гительзона. — Новосибирск: Издательство СО РАН, 1999. — С. 190—193. — ISBN 5-7692-0204-1. (недоступная ссылка)
  70. Galindo E., Peña C., Núñez C., Segura D., Espín G. Molecular and bioengineering strategies to improve alginate and polydydroxyalkanoate production by Azotobacter vinelandii // Microbial Cell Factories. — 2007. — Т. 6, № 7.
  71. Page W. J., Tindale A., Chandra M., Kwon E. Alginate formation in Azotobacter vinelandii UWD during stationary phase and the turnover of poly-ß-hydroxybutyrate // Microbiology. — 2001. — № 147. — С. 483—490.
  72. Ahmed M., Ahmed N. Genetics of Bacterial Alginate: Alginate Genes Distribution, Organization and Biosynthesis in Bacteria // Current Genomics. — 2007. — Т. 8, № 3. — С. 191–202.
  73. Emtiazia G., Ethemadifara Z., Habibib M. H. Production of extra-cellular polymer in Azotobacter and biosorption of metal by exopolymer // African Journal of Biotechnology. — 2004. — Т. 3, № 6. — С. 330—333.
  74. Pettinari M. J., Vázquez G. J., Silberschmidt D., Rehm B., Steinbüchel A., Méndez B. S. Poly(3-Hydroxybutyrate) Synthesis Genes in Azotobacter sp. Strain FA8 // Applied and Environmental Microbiology. — 2001. — Т. 67, № 11. — С. 5331—5334.
  75. Vitkute J., Maneliene Z., Janulaitis A. Abe I, a restriction endonuclease from Azotobacter beijerinckii, which recognizes the asymmetric heptanucleotide sequence 5[prime-CCTCAGC-3[prime](-/-2)] // Nucleic Acids Research. — 1998. — Т. 26, № 21. — С. 4917—4918.
  76. Beijerinck M. W. Ueber Oligonitrophile Mikroben // Zentralblatt für Bakteriologie, Parasitenkunde, Infektionskrankheiten und Hygiene. Abteilung II. — 1901. — № 7. — С. 561—582.
  77. Page W. J., Shivprasad S. Azotobacter salinestris sp. nov., a sodium-dependent, microaerophilic, and aeroadaptive nitrogen-fixing bacterium // International Journal of Systematic Bacteriology. — 1991. — Т. 41, № 3. — С. 369—376. (недоступная ссылка)
  78. Rediers H., Vanderleyden J., De Mot R. MICROBIOLOGY COMMENT Azotobacter vinelandii: a Pseudomonas in disguise? // Microbiology. — 2004. — № 150. — С. 1117—1119.
  79. Young J. M., Park D.-C. Probable synonymy of the nitrogen-fixing genus Azotobacter and the genus Pseudomonas // International Journal of Systematic and Evolutionary Microbiology. — 2007. — № 57. — С. 2894—2901.

Ссылки[ | ]